摘要  α-2,3-唾液酸转移酶（ST3GAL3）是蛋白质N-糖基化修饰过程中重要的酶，负责将唾液酸转移到糖链的α-2,3位点上。将人α-2,3-唾液酸转移酶基因克隆到到柞蚕杆状病毒转移载体，体外重组杆粒后导入柞蚕蛹体内进行异源蛋白表达。表达的蛋白经Ni-IMAC凝胶亲和层析纯化，HPLC进行酶活性测定和酶学性质分析,结果表明，柞蚕蛹表达的ST3GAL3具有唾液酸转移酶活性，能够将唾液酸转移到糖链的α-2,3位点。该系统能够表达N-糖链修饰的唾液酸化的蛋白，为充分利用柞蚕杆状病毒表达系统表达人源化蛋白奠定了基础。